BODYBUILDING
PROTÉOSYNTHÈSE ET PROTÉOLYSE
La protéosynthèse (anabolisme protéique) et la protéolyse (catabolisme protéique) sont des processus se déroulant simultanément et constamment dans nos cellules, donnant ce qu'on appelle le "turnover protéique". Une protéolyse plus active qu’une protéosynthèse engendrera une diminution de la masse protéique corporelle, mais cette dernière sera en revanche à la hausse si la protéosynthèse domine la protéolyse.
Pour des raisons structurelles, mais aussi fonctionnelles, nos cellules ont toutes besoin d’avoir des aminoacides libres à leur disposition. Ce besoin quantitatif dépendra en partie du type de protéines à synthétiser, et de la cellule concernée, car il s'avère que chaque type de protéine possède un cycle de vie plus ou moins long selon sa fonction et sa localisation (par exemple les protéines hépatiques ont un cycle de vie plus court que les protéines musculaires). En temps normal l’organisme d’un homme sédentaire de taille et de corpulence moyenne (1.78 m pour 75 kg) dégrade puis resynthétise 300 gr de protéines / jour, dont 20 % concerne la masse musculaire totale (16 % pour les muscles squelettiques et 4 % pour les autres muscles), 15 % la peau, 15 % le système digestif, et 10 % le foie (il s’agit là des postes les plus importants).
La protéosynthèse se nourrit du pool d’acides aminés protéinogènes libres présents en permanence dans notre organisme : 1,24 gr / kg de poids de corps (moyenne observée chez un sédentaire de corpulence moyenne). 80 % de ces aminoacides sont localisés dans les cellules musculaires squelettiques, 18 % dans le reste des cellules de l’organisme (principalement celles du foie), et enfin 1 à 2 % dans le sang. Via la dégradation des protéines la protéolyse alimente fortement le pool d’acides aminés protéinogènes libres, puisque que 75 % des acides aminés issus de la protéolyse sont réutilisés pour la protéosynthèse. Le quart manquant est en bonne partie comblé par notre alimentation protéique journalière (représentant 16 % du pool d’AA), ainsi que par l’endosynthèse d’aminoacides non-essentiels réalisée par notre organisme (représentant 9 % du pool d’AA).
Qu’ils proviennent de notre alimentation ou de la protéolyse, 25 % des aminoacides libres présents dans l’organisme sont dégradés chaque jour. Ceci produit de l’azote, du co2, et des squelettes carbonés (pour découvrir le devenir de ces squelettes lisez l’article "Les inconvénients d'une sur-alimentation protéique"). La différence entre la quantité d’acides aminés oxydés et celle apportée via l’alimentation permet d’établir la balance azotée (ou bilan azote) : celle-ci sera positive dans le cas où l’apport alimentaire d’aminoacides dépassera la quantité d’aminoacides oxydés, mais dans le cas contraire la balance azotée sera négative.
C'est bien évidemment de la naissance jusqu’à la fin de la croissance (17-18 ans pour les filles, et 20-21 ans pour les garçons) que l’organisme enregistre son turnover protéique le plus rapide (avec bien-sûr un avantage quasi-constant pour la protéosynthèse sur la protéolyse).
Les autres moments de la vie où les cellules enregistrent un tel avantage pour la protéosynthèse surviennent lorsque qu’une phase de régénération cellulaire devient nécessaire. C'est bien évidemment le cas chez les sportifs dont l'entrainement engendre un potentiel de surcompensation protéique musculaire.
C’est également le cas suite à une opération, ou à une blessure (autre que musculaire dans le cas exposé ci-dessous) : le cycle protéique est alors davantage stimulé dans les cellules lésées, les cellules musculaires peuvent alors rejeter un nombre plus ou moins important de leurs acides aminés dans la circulation sanguine générale (principalement de l’alanine et de la glutamine) afin que davantage d’aminoacides soient redistribués là où la situation s’avère la plus urgente. Dans ce cas de figure la protéosynthèse extra-musculaire se fait au détriment d'une protéolyse intra-musculaire.
Ce rééquilibrage naturel marche ainsi dans les deux sens, que ce soit dans les muscles ou dans le reste du corps l’organisme organisera la distribution d’acides aminés là où la protéosynthèse s’avérera la plus nécessiteuse en matériaux.
À noter que ce phénomène de turnover protéique nécessite beaucoup d’énergie. En effet la protéolyse s’avère très gourmande en ATP, mais la protéosynthèse l’est encore plus ! Ainsi, outre le fait qu’une insuffisance alimentaire en glucides peut favoriser le catabolisme musculaire (du fait d’une forte sécrétion de cortisol suite à une glycémie trop basse), elle sera également un frein à l’anabolisme : non seulement la protéosynthèse n’aura pas assez de carburant, mais elle manquera de surcroît d’aminoacides à sa disposition, car une protéolyse fonctionnant au ralenti ne peut en conséquence pas réalimenter suffisamment rapidement le fameux pool d’acides aminés.
À noter enfin qu’une période de jeûne est propice à ce que la protéolyse soit supérieure à la protéosynthèse, les protéines étant cette fois dégradées à des fins énergétiques.
Ok
La PROTÉOSYNTHÈSE
La pénétration des acides aminés à l’intérieur d’une cellule sera assurée par des protéines de transport membranaire (il en existe de différentes sortes selon l’aminoacide concerné). Une fois dans le cytoplasme un acide aminé doit être activé par une enzyme aminoacyl-ARNt synthétase (il en existe 20 différentes) qui va le charger sur un ARNt (les Acides Ribonucléiques de transfert). Les ARNt (issus de l’ADN cellulaire, localisés dans le noyau) sont des intermédiaires qui permettent la transcription du message génétique, il servent également à guider l’aminoacide vers un ribosome, une sorte d’usine cellulaire responsable de la protéosynthèse.
Pour que la protéosynthèse se réalise : un ribosome capte un ARNm (Acides Ribonucléiques messager, issu de l’ADN cellulaire) qui va servir de base structurelle sur laquelle se lient les ARNt chargés d’aminoacides (phase de transcription). Les ARNt sont tour à tour relâchés, tandis que les aminoacides se fixent les uns aux autres dans le ribosome (phase de traduction). Une fois que les ARNt ont épuisé tous les sites de liaison d’un ARNm (dont la longueur et la nature dépendent des besoins cellulaires), le ribosome libère alors dans le cytoplasme la protéine nouvellement constituée, ainsi que l’ARNm (qui pourra alors être recapté par un autre ribosome, et ainsi resservir jusqu’à 20 fois).
Les protéines fraîchement constituées sont dites primaires, et elles seront principalement utilisées au sein même de la cellule où elles furent synthétisées afin de pourvoir à son fonctionnement, ou à son intégrité physique. Ces nouvelles protéines sont ensuite prises en charge dans le cytoplasme par des vésicules de transport (créées par le réticulum endoplasmique) qui vont les transporter jusqu’à l’appareil de Golgi, une autre usine intracellulaire. Cet appareil concentre, transforme, et tri les protéines. Ces dernières vont y devenir matures de par différents procédés (clivage, sulfuration, glycosylation, phosphorylation) qui seront commandés selon les besoins de la cellule, mais aussi selon le degré de concentration intracellulaire des autres nutriments et macronutriments. Golgi libérera ensuite dans le cytoplasme les protéines matures afin qu’elles aillent remplir leur mission (ADN, enzymes, hémoglobine, myoglobine, actines, myosines, titines, protéines fixatrices et transmembranaires, etc…).
La PROTÉOLYSE
Quand une protéine arrive en fin de vie (pour des raisons prématurées ou non) l’ubiquitine (un peptide de 76 aminoacides) se fixe dessus. L'ubiquitine joue un rôle de marqueur, il sera reconnu par les protéases des complexes protéasomes 20 S et 26 S. Sous l’action de ces protéases, les protéines ainsi hydrolysées relargue dans le cytoplasme des peptides courts et des acides aminés, ainsi que l’ubiquitine (cette dernière pourra être réutilisée). D’autres protéases peuvent également remplir cette mission de dégradation, comme par exemple les calpaïnes (se concentrant sur les protéines du cytosol, mais pouvant être inhibées par la présence de capastatine), ou encore les cathepsines lysosomales (appelées aussi lysozymes) qui sont des enzymes protéases présentes à l’intérieur des lysosomes (organites cellulaires). Ces derniers incorporent par endocytose des protéines (principalement celles à demi-vie longue, et celles des membranes), qui s'y feront hydrolyser par les cathepsines.
Les aminoacides et peptides sont ensuite rejetés dans le cytosol. Les cathepsines ont besoin d’un milieu très acide pour bien travailler, c’est pourquoi les lysosomes sollicitent beaucoup d’énergie afin d’assurer leur forte concentration protonique (H+). Les lysosomes sont davantage actifs dans des cellules où le renouvellement protéique est très rapide (les hépatocytes par exemple).
Comme nous l'avons vu un peu plus haut 75 % des aminoacides issus de la protéolyse alimentent le pool d’acides aminés réutilisé par la protéosynthèse. Le quart restant est lui dégradé (majoritairement par le foie, mais également par les muscles et les intestins). Bien évidemment, cette proportion d’aminoacides dégradés augmentera si l’organisme se retrouve en carence énergétique, car dans ce cas davantage de protéines seront catabolisées afin d’alimenter directement le métabolisme intracellulaire, ou bien servir à la néoglucogenèse (processus hépatique générant des substrats énergétiques depuis diverses sources, et notamment depuis les aminoacides glucoformateurs). Par ailleurs, en cas de carence protéique alimentaire l’organisme accéléra la protéolyse musculaire afin d’en redistribuer ses acides aminés dans le reste du corps, là où la synthèse protéique s’avère la plus urgente.
Les exercices physiques réduisent le temps de vie des protéines sollicitées, et plus particulièrement celles des cellules musculaires (par suractivité, ou par rupture mécanique). La protéolyse s’y active donc davantage, et afin de subvenir à la protéosynthèse plus gourmande, mais aussi afin de maintenir la balance azotée positive, les rations alimentaires protéiques devront donc être importantes durant les heures de récupération faisant suite à un entraînement.
Mais les exercices physiques ont l’avantage d’enclencher une suractivité des acteurs de l’anabolisme (ADN, ribosomes, hormones anabolisantes…). Le haut niveau de protéosynthèse durera ainsi plusieurs heures en post-training, elle y dominera la protéolyse. Plus l’athlète s’attèlera à suivre un régime alimentaire riche en nutriments (notamment en protéines), plus la protéosynthèse sera optimisée.
Selon la nature même de l’effort produit, et de son intensité, les acteurs de la protéosynthèse privilégieront bien-évidemment la synthèse de protéines du même type que celles qui furent les plus sollicitées et détruites durant l’exercice.
Copyright © 2021 BODYBUILDING-COACH.FR
All Rights Reserved - Textes et Contenu déposés et protégés - Website developed by Yohann DASTAIN
.png)
.png)
--> Photos des Compétitions et des Compétiteurs : cliquez sur l'un des logos
.png)
--> Photos des Compétitions et des Compétiteurs : cliquez sur le logo
Bodybuilding Masculin, focus du moment
Chris Bumstead
Chris Bumstead
• 2015 - CBBF Championships, Men’s Junior, 1st
• 2016 - CBBF Championships, Open Heavyweight, 2nd
• 2016 - IFBB North American Championships, 1st (Pro Card)
• Mr Olympia Classic Physique : 2nd in 2017 and 2018 ; Winner in 2019 and 2020
• 2016 - CBBF Championships, Open Heavyweight, 2nd
• 2016 - IFBB North American Championships, 1st (Pro Card)
• Mr Olympia Classic Physique : 2nd in 2017 and 2018 ; Winner in 2019 and 2020
Mémoire du Bodybuilding, la Rétrospective du moment
Larry Scott
Larry Scott
» Ses meilleurs résultats :
• 1959 - Mr. Idaho, Winner
• 1960 - Mr. California - AAU, Winner
• 1961 - Mr. Pacific Coast - AAU, Winner
• 1962 - Mr. America IFBB, Winner
• 1963 - Mr. Universe IFBB, 1st in Medium
• 1964 - Mr. Universe IFBB, Winner
• 1965 - Mr. Olympia, Winner
• 1966 - Mr. Olympia, Winner
• 1960 - Mr. California - AAU, Winner
• 1961 - Mr. Pacific Coast - AAU, Winner
• 1962 - Mr. America IFBB, Winner
• 1963 - Mr. Universe IFBB, 1st in Medium
• 1964 - Mr. Universe IFBB, Winner
• 1965 - Mr. Olympia, Winner
• 1966 - Mr. Olympia, Winner
