LES  PROTEINES

La Protéolyse
Lecture Conseillée
Quand une protéine arrive en fin de vie (pour des raisons prématurées ou non), l’ubiquitine (un peptide de 76 aminoacides) se fixe dessus. Ce dernier servira de marqueur qui sera reconnu par les protéases des complexes protéasomes 20 S et 26 S. L’hydrolyse des protéines relargue dans le cytoplasme des peptides courts et des acides aminés, ainsi que l’ubiquitine (elle pourra être réutilisée). D’autres protéases peuvent également remplir cette mission de dégradation, comme, les calpaïnes (se concentrant sur les protéines du cytosol, mais pouvant être inhibées par la présence de capastatine), ou encore, les cathepsines lysosomales (appelées aussi lysozymes) : ce sont des enzymes protéases présentes à l’intérieur des lysosomes, des organites cellulaires. Ces derniers incorporent par endocytose des protéines (principalement celles à demi-vie longue et celles des membranes), qui une fois à l’intérieur se font hydrolyser par les cathepsines.
Les aminoacides et peptides sont ensuite rejetés dans le cytosol. Les cathepsines ont besoin d’un milieu très acide pour bien travailler, c’est pourquoi, afin d’assurer leur forte concentration protonique (H+), les lysosomes s’avèreront être très gourmand en énergie. Ces organites sont davantage actifs dans des cellules où le renouvellement protéique est très rapide (les hépatocytes par exemple).

En moyenne, 75 % des aminoacides issus de la protéolyse alimentent le pool d’acides aminés réutilisé par la protéosynthèse, le quart restant étant dégradé (majoritairement par le foie, mais également par les muscles et les intestins). Bien évidemment, cette proportion d’aminoacides dégradés augmentera si l’organisme se retrouve en carence énergétique, car dans ce cas davantage de protéines seront catabolisées afin d’alimenter directement le métabolisme intracellulaire, ou bien servir à la néoglucogenèse (processus hépatique générant des substrats énergétiques depuis diverses sources, et notamment depuis les aminoacides glucoformateurs). Par ailleurs, en cas de carence protéique alimentaire, l’organisme accéléra la protéolyse musculaire afin d’en redistribuer ses acides aminés dans le reste du corps, là où la synthèse protéique s’avère la plus urgente.

Edition spéciale de "Musclemag" (reprise par "Bodyfitness") parue en 1997 pour les 50 ans d’A. Schwarzenegger. Une vraie pépite ! Près de 200 pages consacrées à une description détaillée faite par Arnold lui-même sur ses méthodes et astuces d’entrainement.
Les exercices physiques réduisent le temps de vie des protéines sollicitées, et plus particulièrement celles des cellules musculaires (par suractivité, ou par rupture mécanique). La protéolyse s’active donc davantage, et afin de subvenir à la protéosynthèse plus gourmande, mais aussi afin de maintenir la balance azotée positive, les rations alimentaires de protéines devront être importantes après un entraînement. Mais, les exercices physiques ont aussi l’avantage d’enclencher une suractivité des acteurs de l’anabolisme (ADN, ribosomes, hormones anabolisantes…). Le haut niveau de protéosynthèse durera ainsi plusieurs heures en post-training, et dominera la protéolyse. Plus l’athlète s’attèlera à suivre un régime alimentaire riche en nutriments (notamment en protéines), plus la protéosynthèse sera optimisée.
Bien sûr, selon la nature même de l’effort produit, et de son intensité, les acteurs de la protéosynthèse privilégieront la synthèse de protéines de même type que celles les plus sollicitées durant l’exercice.